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面筋蛋白的粘彈性主要來源于粘性的醇溶蛋白和彈性的谷蛋白。通常二者皆可稱之為面筋蛋白，但這兩種蛋白無論從結構還是在功能方面都存在著很大的差異。小麥面筋串中非極性氨基酸的含量較高（30%~40%）且離解程度很低（10%），易形成疏水作用，谷氨酰胺側鏈含量高易形成氫鍵。同時它們在溶液中表現出較高程度的聚合行為，導致面筋蛋白呈現出溶解度低和結晶性差的特性。這些特性也成為解析面筋蛋白復雜結構的最主要障礙。然而，為解釋面筋蛋白復雜結構和功能性之間的關系，諸多研究學者提出了相應的簡化模型。在面團體系模型中，谷蛋白肽鏈之間通過鏈外二硫鍵（SS）相連，而醇溶蛋白則主要靠次級作用力與谷蛋白作用形成面筋蛋白網絡以構成面團的骨架結構。面筋蛋白體系模型中，線性蛋白為高分子谷蛋白亞基，球狀蛋白則包括低分子谷蛋白亞基和單體醇溶蛋白。其中線性HMS之間主要通過SS鍵相互連接。而HMS與球狀蛋白則通過SS鍵和次級作用力結合。HMS之間及HMS與球狀蛋白間的連接數量主要取決于HMS的肽鏈有效長度。
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